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日本血吸虫乳酸脱氢酶原核表达、纯化及鉴定

吕刚 胡旭初 黄灿 李艳文 徐劲 吴忠道 余新炳

吕刚, 胡旭初, 黄灿, 李艳文, 徐劲, 吴忠道, 余新炳. 日本血吸虫乳酸脱氢酶原核表达、纯化及鉴定[J]. 中国公共卫生, 2007, 23(10): 1242-1244. doi: 10.11847/zgggws2007-23-10-48
引用本文: 吕刚, 胡旭初, 黄灿, 李艳文, 徐劲, 吴忠道, 余新炳. 日本血吸虫乳酸脱氢酶原核表达、纯化及鉴定[J]. 中国公共卫生, 2007, 23(10): 1242-1244. doi: 10.11847/zgggws2007-23-10-48
LV Gang, HU Xu-chu, HUANG Can, . Prokaryotic expression, purification and identification of lactate dehydrogenase from schistosome japonicum[J]. Chinese Journal of Public Health, 2007, 23(10): 1242-1244. doi: 10.11847/zgggws2007-23-10-48
Citation: LV Gang, HU Xu-chu, HUANG Can, . Prokaryotic expression, purification and identification of lactate dehydrogenase from schistosome japonicum[J]. Chinese Journal of Public Health, 2007, 23(10): 1242-1244. doi: 10.11847/zgggws2007-23-10-48

日本血吸虫乳酸脱氢酶原核表达、纯化及鉴定

doi: 10.11847/zgggws2007-23-10-48
基金项目: 

国家自然科学基金(30571633)

详细信息
    作者简介:

    吕刚(1963- ),男,浙江永康人,副教授,博士,研究方向:分子寄生虫学。

    通信作者:

    余新炳

  • 中图分类号: R184

Prokaryotic expression, purification and identification of lactate dehydrogenase from schistosome japonicum

  • 摘要: 目的 原核表达日本血吸虫乳酸脱氢酶(SjLDH),对表达产物进行纯化及生物活性鉴定。方法 将SjLDH编码序列克隆入pET-28a原核表达载体并转染大肠埃希菌,异丙基-β-D-硫代半乳糖苷(IPTG)诱导表达后亲和层析法对表达产物进行纯化,并用聚丙烯酰胺变性凝胶电泳(SDS-PAGE)、蛋白印迹(Western blot)、酶联免疫吸附实验(ELISA)、酶活性染色及活性测定进行鉴定。结果 成功构建pET28a-SjLDH重组质粒并在大肠埃希菌中获得可溶性表达,亲和层析纯化表达产物。SDS-PAGE及Western Blot结果显示,表达及纯化产物分子量约36kDa,与SjLDH理论分子量相符。ELISA结果表明,重组蛋白具有良好的免疫活性,酶活性染色表明重组蛋白具有乳酸脱氢酶活性,活性单位为379U/mg。结论 成功进行SjLDH的原核表达并获得纯化的重组蛋白,重组蛋白具有良好的免疫原性及酶活性,为研究SjLDH的功能奠定了基础。
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出版历程
  • 接收日期:  2007-01-28
  • 刊出日期:  2007-10-10

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